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Title: Cambios estructurales en las proteínas del tejido conectivo del manto, aletas y tentáculos de calamar gigante(Dosidicus gigas) durante su almacenamiento en hielo
Authors: RAZCON ZAVALA, JOSE ENRIQUE
TAPIA VASQUEZ, ANGEL EDGARDO
Torres Arreola, Wilfrido
Issue Date: Aug-2015
Publisher: Universidad de Sonora
Abstract: Se evaluaron los cambios estructurales en las proteínas del tejido conectivo de aletas, manto y tentáculos de calamar gigante (Dosidicus gigas) durante su almacenamiento en hielo a través de extracciones en base a la capacidad de las proteínas de ser solubilizadas por dos solventes distintos: un buffer de sal neutra (Tris/ 1M NaCl 0.05 M, pH 7.2) y pepsina (10 mg/g de tejido en ácido acético, CH3COOH 0.5 M). El remanente final que no pudo ser solubilizado en sal ni en pepsina se le consideró como tejido conectivo insoluble. Se utilizaron diversas metodologías como electroforesis en gel de poliacrilamida en condiciones desnaturalizantes (SDS-PAGE), calorimetría diferencial de barrido y cromatografía liquida de alta resolución (HPLC por sus siglas en inglés), para así observar como repercuten estos cambios estructurales en la textura del músculo a través de una medición de la resistencia al corte. Se determinó el contenido del tejido conectivo de las tres regiones anatómicas del calamar estudiadas, de las cuales los tentáculos fueron la región donde se obtuvo mayor cantidad de tejido conectivo (4.98 g / 100 g de músculo) en comparación con aletas y manto; así como de la fracción insoluble. En la evaluación de los pesos moleculares se observaron diferentes bandas en los perfiles electroforéticos de tejido conectivo soluble en sal y tejido conectivo soluble en pepsina, de las cuales se destaca una banda a los 66 kDa a lo largo de los 20 días de almacenamiento que es atribuida a elastina, otras a los 97-116 kDa que se relacionan con colágeno, ambas proteínas componentes del tejido conectivo. En cuanto al perfil de aminoácidos se mostró una mayor concentración de glicina, prolina, hidroxiprolina, cisteína y lisina, siendo prolina e hidroxiprolina aminoácidos exclusivos del colágeno. Finalmente se encontró una disminución y un aumento en la solubilidad y la resistencia térmica respectivamente, que repercutió en la firmeza del músculo a lo largo del almacenamiento en hielo, alcanzando en el día 10 la capacidad máxima de resistencia al corte.
Description: Tesis de licenciatura en químico biólogo clínico
URI: http://hdl.handle.net/20.500.12984/1647
ISBN: 1604747
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