Please use this identifier to cite or link to this item: http://hdl.handle.net/20.500.12984/2022
Title: Cuantificación proteica de Betaína aldehído deshidrogenasa durante hipertrofia cardiaca fisiológica en rata
Authors: Espinoza Salazar, Juan alberto
Rosas Rodríguez, Jesús Alfredo
Issue Date: May-2018
Publisher: Universidad de Sonora
Abstract: Las enfermedades cardiacas representan el 31% de las causas de muerte a nivel mundial. La hipertrofia cardiaca es considerada un factor de riesgo determinante en lo que morbilidad y mortalidad respecta por enfermedades cardiacas (Assayag y col., 1997; Narula y col., 1998). La hipertrofia cardiaca se clasifica en patológica (proceso irreversible), y fisiológica (proceso reversible) distinguida por la ganancia de peso en el músculo cardiaco debido a la sobrecarga hemodinámica ante un desafío fisiológico (como embarazo o ejercicio extenuante). La hipertrofia se presenta como una respuesta adaptativa para normalizar el estrés mecánico sobre la pared del ventrículo izquierdo y optimizar la función del corazón (Carreña y col., 2006; Herron y col., 2010; Mehrotra y col., 2013; Merkle y col., 2007; Wilkins y Molkentin, 2002). Se ha descrito que durante el embarazo, el corazón pasa por un evento hipertrófico fisiológico reversible en respuesta al estrés mecánico sobre las paredes miocárdicas, compuestas primordialmente por células musculares de contracción nombradas miocitos o cardiomiocitos (Grossman y col., 1975; Nagatomo y col., 1999). Durante la hipertrofia cardiaca los miocitos sufren un hinchamiento debido al desafío hipo-osmótico, que aunado a la baja permeabilidad que poseen los miocitos, compromete la adaptación estructural por el cambio osmótico y la regulación del volumen celular (Wright y Rees, 1998). Para contrarrestar los efectos adversos del estrés en miocitos, existe la acumulación de moléculas orgánicas de bajo peso molecular denominadas osmolltos orgánicos, que ayudan a la regulación del volumen celular. Los osmolitos son clasificados en azúcares, polioles, metilaminas, aminoácidos y derivados, y se pueden acumular en altas concentraciones sin causar perturbación a nivel celular, aportando grandes beneficios por sus características de ser solutos compatibles (Yancey, 2005). Glicina betaína (GB) es una amina cuaternaria, osmolito y donador de grupos metilo proveniente de la oxidación de colina (Lever y Slow, 2010). Los mamíferos utilizan GB para ayudar a la regulación del volumen celular (osmoprotector y osmoregulador), y es una fuente importante de grupos metilo que favorece la remetilación de homocisteína a metionina reduciendo los riesgos cardiovasculares (Feng y col., 2001; Lang., 2007; Schliess y Háussinqer, 2002). El paso final de la síntesis de GB se lleva a cabo a través de una reacción de oxidación, catalizada por la enzima betaína aldehído deshidrogenasa (BADH), que además es esencial en el catabolismo de poliaminas, la síntesis del neurotransmisor ácido gamma¬aminobutírico (GABA) y la biosíntesis de carnitina (Boyd y col., 1991; Cánovas y col., 1998; Ciares y García, 2004; Lamark y col., 1991). La BADH (EC 1 .2.1.8) es una de las enzimas más ancestrales de respuesta estrés, la cual pertenece a la superfamilia de aldehído deshidrogenasas (ALDH9), implicada en la detoxificación de aldehídos. Conforman un grupo de enzimas que catalizan la oxidación de betaína aldehído (BA) a GB, dependiente de la coenzima nicotinamida adenina dinucleótido NAD+ (Hempel y col., 1993). La BADH se purificó por primera en hígado de ratas Sprague¬Dawley, obteniendo fracciones citosólicas y mitocondriales, se demostró que BADH en rata se encuentra mayoritariamente en citoplasma y solo el 7% de la actividad total se localiza en mitocondria (Pietruszko y Chern, 2001; Vaz y col., 2000; Wilken y col., 1970). vez La BADH se purificó y se caracterizó de la mucosa intestinal de rata, lo que demostró que esta enzima comparte ciertas propiedades con la isoenzima E3, argumento que apoya que la ALDH9 proviene del mismo gen en mamíferos. La distribución y actividad de BADH en distintos tejidos de mamíferos demostró, que la BADH en el músculo cardiaco posee baja actividad enzimática en comparación con otros órganos (hígado y músculo esquelético) (Gonzalo lzaguirre y col., 1997). Las bajas concentraciones de BADH en corazón sano, es la posible causa de la falta de investigaciones de BADH en el tejido cardiaco. Es importante destacar que BADH es una enzima de respuesta a estrés, la cual puede elevarse bajo condiciones de estrés como en la hipertrofia cardiaca fisiológica inducida por el embarazo en ratas Sprague-Dawley.
Description: Tesis de licenciatura en Químico Biólogo Clínico
URI: http://hdl.handle.net/20.500.12984/2022
ISBN: 1803703
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