Colágeno del músculo de Calamar gigante (Dosidicus gigas) relación entre estructura, actividad de lisil oxidasa y comportamiento térmico

Abstract

El calamar gigante (Dosidisus gigas) se sigue considerando como una de las especies marinas de mayor importancia para la industria pesquera en varias partes del mundo, esto derivado de las características y propiedades funcionales de su músculo. Sin embargo, el filete de calamar presenta la desventaja qué durante su procesamiento y conservación, la textura de sus principales regiones anatómicas que se consumen, tiende a presentar cierta dureza, incluso, después de la cocción posee una consistencia gomosa y difícil de masticar. Mientras que la estabilidad térmica del músculo del calamar se ha atribuido a la presencia de un colágeno térmicamente estable. Y se ha establecido que las características estructurales del colágeno pueden variar dependiendo del nivel de entrecruzamiento, el cual se ha vinculado principalmente a la concentración de la piridinolina, cuya información ocurre mediante la oxidación de residuos de lisina e hidroxilisina, catalizada por la enzima lisil oxidasa (LOX). La LOX además puede inducir la formación de otras moléculas como la hidroxi-merodesmosina, que puede afectar las propiedades del colágeno. En este estudio se compararon las características químico estructurales, térmicas y nanoestructúrales de dos fracciones del colágeno presente en el manto, aleta y tentáculos. Se extrajeron del tejido conectivo del músculo de cada región anatómica, y a la fracción soluble en pepsina a la que se la denominó (FSP) y a la fracción sin solubilizar se le denominó insoluble (FIC). Las dos fracciones fueron posteriormente separadas a través de una columna de intercambio catiónico. El objetivo del trabajo fue establecer la interdependencia entre la actividad de la LOX, la concentración de la priridinolina (Pyr), la estructura secundaria y nanoestructura del colágeno de cada región anatómica, con la firmeza de su tejido.